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Was ist “Kollagen” ?

Das Kollagen ist das im menschlichen Körper am häufigsten vorkommende Protein und spielt dort eine strukturprägende Rolle. Es findet sich vor allem im Bindegewebe (Haut, im Knochen, im Knorpel, in den Muskeln und den Gefäßwänden …). In unserem Körper kommen 28 Kollagen-Typen vor. Alle bestehen aus drei α-Ketten, die eine TripelHelix formen, aber jeder Kollagen-Typ zeichnet sich durch individuelle α-Ketten aus. Gemein ist allen Typen, dass alle α-Ketten einen identischen Helix-Abschnitt aufweisen, der sich aus einer bestimmten Folge von Aminosäuren (die Elemente, aus denen die Proteine bestehen) zusammensetzt, nämlich Glyzin-X-Y. X und Y sind sehr häufig Prolin und Hydroxydprolin. Das Vorkommen einer anderen Aminosäure wie z.B. der Hydroxylysine auf X oder Y führt zu einer nicht ganz so perfekten, dafür aber flexibleren Helix.

Die unterschiedlichen Strukturen der Kollagen-Typen ermöglichen ihnen unterschiedliche Funktionen zu erfüllen. Ihre spezifischen Eigenschaften machen sie zu grundlegenden Verbündeteten der verschiedenen Gewebearten. So ist zum Beispiel Knorpel aus Fasern zusammengesetzt, in denen Kollagen Typ II und III vermischt sind, wohingegen die Hautfasern aus den Typen I und III bestehen. Die unterschiedlichen Kombinationen der Moleküle (z.B. als Fasern oder netzartig) sind auch vom Gewebetyp abhängig und geben ihm spezifische Eigenschaften.1,2

Das Problem: Die Zerstörung des Kollagens

Das Kollagen kann durch Enzyme namens Matrix-Metalloproteasen (MMP) abgebaut werden. Dies ist ein Prozess, der beim Wachstum und der Heilung von Gewebe wichtig, der aber auch pathologisch sein kann (Krebs, rheumatische Arthritis, Nierenschäden, Enzephalomyelitis, chronische Geschwüre, Fibrose…), wenn diese Proteine zu viel Einfluss gewinnen. Eine solche Über-Aktivierung der MMP-Proteine kann durch inflammatorische Zytokine, durch freie Radikale, Hormone und Wachstumsfaktoren, UV-Strahlung und chemische Einflüsse (Zigaretten, Pestizide …) hervorgerufen werden. Während des Alterungsprozesses wird das Kollagen sensibler und ist dann leichter zu verändern (z.B. durch Mineralisierungsprozesse, durch Glykations-Reaktionen und durch den Verlust von Glykosaminoglykane), was die Stabilität der Kollagenfasern angreift und die Anfälligkeit für Abbauprozesse erhöht. Außerdem wird auf Grund von Fehlfunktionen, und des Alterungsprozesses der Zellen, der Syntheseprozess von Kollagen gestört. Das Gewebe regeneriert sich langsamer und bewirkt dadurch eine Zunahme an Anomalien in den Zellen, was wiederum die richtige Funktionsweise in bestimmten Prozessen beeinträchtigt. Diese Anomalien können entzündungsfördernd wirken und zu okydativem Stress führen, was wiederum den Zerfall des Kollagens und das Altern des Gewebes beschleunigt.3–7

Die Lösung: Eine Auswahl von spezifischen Kollagenen mit ExtraCellMatrix

Glücklicherweise konnte gezeigt werden, dass die Einnahme von Kollagenpeptiden (oder Kollagen-Hydrosylat) auf vielfältige Art gegen Erkrankungen der Gelenke, der Knochen, der Muskeln und der Haut hilft, und zudem das Bindegewebe stärkt. Peptide sind kleine Proteinstücke, die durch die Einwirkung von Wassermolekülen zerschnitten wurden. Es konnte bewiesen werden, dass die Peptide besser verdaut und einfacher absorbiert werden als ganze Proteine; zudem werden sie besser ins Gewebe eingelagert und sind besser verfügbar. Mit etwa 10gr (10.000mg) Kollagenhydrolat in unseren Produkten übertreffen wir bei weitem die 30mg, die notwendig sind, damit ein nachhaltiger und effizienter Effekt beginnen kann.8–12

Wie funktioniert das wissenschaftlich?

Zahlreiche Studien haben unterstrichen, dass die orale Einnahme von Kollagen vorteilhaft für die Synthese von Kollagen und die Regeneration von Gewebe ist. Die Kollagenpeptide werden im Darm absorbiert und finden sich ganz wie ihre Grundbausteine (die Aminosäuren) im Blut und im betreffenden Gewebe (z.B. in den Kreuzbändern, im Knorpel, in der Haut, in den Muskeln), was zu deren Veränderung führt. Eine Studie,*13  in der Kollagen benutzt wurde in welches radioaktive Kohlenatome eingebunden waren, hat gezeigt, dass 95% des Kollagens innerhalb von 12 Stunden absorbiert und im ganzen Gewebe verteilt wird, besonders konzentriert (2x mehr) und nachhaltig im Knorpel.

Es konnte auch gezeigt werden, dass ein physiologischer Regulierungsprozess die Produktion von Kollagen erhöhen kann und so einem Fehlen vorgebeugt wird: Das Vorkommen von endogenem Kollagen kann die Chondrozyten (Knorpelzellen) stimulieren und damit die Biosynthese von Kollagenfasern erhöhen. Zahlreiche Forschungen haben gezeigt, dass die Einnahme von Kollagenpeptiden sich auf die körpereigene Kollagenproduktion auswirken kann, wahrscheinlich durch Nachahmung dieses Regulationsmechanismus.14–20

Die zahlreichen Vorteile der Kollagen-Einnahme

Die orale Einnahme von Kollagenpeptiden kann:
• Die Chondrozyten und deren Produktion von Kollagenfasern im Knorpel stimulieren.
• Das Verhalten von Knochenzellen ändern und damit einerseits den Knochenschwund verringern, indem die Aktivierung der Osteoklasten zurück gedrängt wird, und andererseits das Wachstum der Osteoblasten fördern, den Knochen erneuern und die Knochenhaut mineralisieren.
• Die Dichte der Lederhaut-Zellen (Fibroplasten) genauso erhöhen wie die der extrazellulären Fibrillen und so die Elastizität und die Feuchtigkeitsversorgung der Haut erhöhen und gewähreisten.21,22

Auf Grund seiner Wirkung kann das Kollagen also vorteilhaft eingesetzt werden in Fällen von Arthrose, Arthritis, Osteoporose, gegen das Altern der Haut, bei Zellulitis oder auch bei der Heilung von Verletzungen – um nur einige der zahlreichen Einsatzgebiete zu nennen, die in Studien detailliert beschrieben wurden!

Allerdings besitzen nicht alle Kollagenarten die gleiche vorteilhafte Wirkung. Daher haben wir bei unseren Formulierungen besondere Sorgfalt walten lassen, damit Sie die Produkte finden können, von denen Sie am meisten profitieren können. #ExtraCellMatrix #ExtraCellWoman #BeautyCollagenMatrix

 

  1. Ricard-Blum, S. The Collagen Family. Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 3, 1–19 (2011).
  2. Gordon, M. K. & Hahn, R. A. Collagens. Cell and Tissue Research 247–257 (2010). doi:10.1007/s00441-009-0844-4
  3. Borel, J.-P., Monboisse, J.-C. & Bellon, G. Inflammation, collagène et radicaux libres oxygénés. Médecine/sciences (1988).
  4. Jabłońska-Trypuć, A., Matejczyk, M. & Rosochacki, S. Matrix metalloproteinases (MMPs), the main extracellular matrix (ECM) enzymes in collagen degradation, as a target for anticancer drugs. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry 31, 177–183 (2016).
  5. Panwar, P. et al. Aging-associated modifications of collagen affect its degradation by matrix metalloproteinases. Matrix biology : journal of the International Society for Matrix Biology 65, 30–44 (2018).
  6. Zhang, S. & Duan, E. Fighting against Skin Aging: The Way from Bench to Bedside. Cell Transplantation 27, 729–738 (2018).
  7. Varani, J. et al. Decreased collagen production in chronologically aged skin: Roles of age-dependent alteration in fibroblast function and defective mechanical stimulation. American Journal of Pathology 168, 1861–1868 (2006).
  8. Skov, K., Oxfeldt, M., Thøgersen, R., Hansen, M. & Bertram, H. C. Enzymatic hydrolysis of a collagen hydrolysate enhances postprandial absorption rate—a randomized controlled trial. Nutrients 11, (2019).
  9. Shigemura, Y., Kubomura, D., Sato, Y. & Sato, K. Dose-dependent changes in the levels of free and peptide forms of hydroxyproline in human plasma after collagen hydrolysate ingestion. Food chemistry 159, 328–32 (2014).
  10. Koopman, R. et al. Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein. American Journal of Clinical Nutrition 90, 106–115 (2009).
  11. Manninen, A. H. Protein hydrolysates in sports and exercise: A brief review. Journal of Sports Science and Medicine 3, 60–63 (2004).
  12. Calbet, J. A. L. & Holst, J. J. Gastric emptying, gastric secretion and enterogastrone response after administration of milk proteins or their peptide hydrolysates in humans. European journal of nutrition 43, 127–39 (2004).
  13. Oesser, S., Adam, M., Babel, W. & Seifert, J. Oral Administration of 14C Labeled Gelatin Hydrolysate Leads to an Accumulation of Radioactivity in Cartilage of Mice (C57/BL). The Journal of Nutrition 129, 1891–1895 (1999).
  14. Oesser, S. & Seifert, J. Stimulation of type II collagen biosynthesis and secretion in bovine chondrocytes cultured with degraded collagen. Cell and Tissue Research 311, 393–399 (2003).
  15. Wauquier, F. et al. Human enriched serum following hydrolysed collagen absorption modulates bone cell activity: From bedside to bench and vice versa. Nutrients 11, (2019).
  16. Elango, J. et al. Cross-talk between primary osteocytes and bone marrow macrophages for osteoclastogenesis upon collagen treatment. Scientific Reports 8, (2018).
  17. Liu, J. L. et al. Bovine collagen peptides compounds promote the proliferation and differentiation of MC3T3-E1 pre-osteoblasts. PLoS ONE 9, (2014).
  18. Yazaki, M. et al. Oral Ingestion of Collagen Hydrolysate Leads to the Transportation of Highly Concentrated Gly-Pro-Hyp and Its Hydrolyzed Form of Pro-Hyp into the Bloodstream and Skin. Journal of agricultural and food chemistry 65, 2315–2322 (2017).
  19. Shaw, G., Lee-Barthel, A., Ross, M. L. R., Wang, B. & Baar, K. Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. American Journal of Clinical Nutrition 105, 136–143 (2017).
  20. McAlindon, T. E. et al. Change in knee osteoarthritis cartilage detected by delayed gadolinium enhanced magnetic resonance imaging following treatment with collagen hydrolysate: a pilot randomized controlled trial. Osteoarthritis and cartilage 19, 399–405 (2011).
  21. Matsuda, N. et al. Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in the dermis. Journal of nutritional science and vitaminology 52, 211–5 (2006).
  22. Pyun, H. B. et al. Effects of collagen tripeptide supplement on photoaging and epidermal skin barrier in UVB-exposed hairless mice. Preventive Nutrition and Food Science 17, 245–253 (2012).