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Die Bausteine des Knorpels, Bänder, Sehnen, Knochen und des Bindegewebes.

Das Gewebe von Knorpel, Bändern, Sehnen und Knochen sind eng miteinander verwandt. Man nennt es in der Fachsprache die ¨extrazelluläre Matrix¨ und im Alltag auch ¨das Bindegewebe¨. Die Bausteine des Bindegewebes sind bei Knorpel, Bänder, Sehnen und der Haut (insbesondere Subcutis) dieselben: Kollagene Fasern, elastische Fasern und sogenannte Proteoglykane.

Kollagen ≠ Kollagen

Wichtigster Bestandteil all dieser Gewebe ist das Stützprotein Kollagen. Kollagen stützt, festigt und gibt unserem Gewebe Elastizität und Härte. Mittlerweilen unterscheidet die Wissenschaft über 20 unterschiedliche Kollagentypen. Das häufigste Kollagen ist der Kollagentyp I und III (Haut, Bänder, Sehnen, Knochen, Gefässwände, Zähne, Bindegewebe). Der Gelenksknorpel besteht jedoch mehrheitlich aus Kollagentyp II, welcher viel härter und widerstandsfähiger ist. Kollagene sind Eiweisse, welche nur in Menschen und Tieren vorkommen. Pflanzen verfügen über keine kollagenen Fasern.

Kollagen besteht aus drei langen Eiweiss (Aminosäuren) Ketten, welche untereinander durch Wasserstoff- und Disulfidbrücken räumlich zusammengehalten werden. Zusammen bilden diese drei langen Eiweiss-Ketten eine sogenannte Kollagen-Tripelhelix (siehe Bild).

Bild: Kollagen-Tripelhelix

Mehrere Kollagen-Tripelhelix bilden dann eine sogenannte Fibrille und mehrere Fibrillen eine kollagene Faser. Man kann sich eine Kollagenfaser wie ein Stahlkabel einer Seilbahn vorstellen, welches über eine enorme Stabilität und Zugfestigkeit verfügt.

Aminosäuren

Die kleinsten Bausteine von Kollagen wie aber auch von elastischen Fasern bilden die Aminosäuren. Insgesamt kennen wir heute 20 (kanonische) Aminosäuren, welche in Proteinen vorkommen. Davon sind 8 Aminosäuren essentiell, welche vom menschlichen Körper nicht selbst hergestellt werden können (Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylanalin, Threonin, Tryptophan, Valin). Wenn eine essentielle Aminosäure in zu geringem Anteil vorliegt, werden auch die anderen Aminosäuren nicht zum Proteinaufbau genutzt, sondern in Fette und Zucker abgebaut. Aus diesem Grund benötigt der menschliche Körper eine genügende Menge essentieller Aminosäuren, welche regelmässig über die Nahrung aufgenommen werden müssen.

Im Kollagen kommen die Aminosäuren Glycin-Prolin-Hydroxyprolin und Hydroxylysin speziell häufig vor. Threonin als essentielle Aminosäure ist ein möglicher Vorläufer von Glycin. Methionin ist eine essentielle schwefelhaltige Aminosäure und Lysin essentiell für die Synthese von Kollagen, den Zusammenhalt der Kollagen-Tripelhelix (Hydroxylysin) wie aber auch für alle elastischen Fasern im Bindegewebe.

Proteoglykane

Proteoglykane sind nebst Kollagenen und elastischen Fasern die dritte wichtige Komponente des Bindegewebes und der Gelenkknorpel. Proteoglykane sind negativ geladen und verfügen über eine hohe Wasserbindungskapazität. Dies gibt der extrazellulären Matrix (Bindegewebe) seine typische galertartige Konsistenz. Die Proteoglykane sind zwischen den Kollagenen und Elastinen eingelagert und ermöglichen mit der hohen Wasserbindung, die Ernährung des Gewebes und den Transport von Molekülen zu den Zellen. Proteoglykane kann man sich wie einen Ast eines Baumes vorstellen: Den Stamm bildet die Hyaluronsäure und die wasserliebenden, sulfathaltigen und negativ geladenen Chondroitinsulfate, Glukosaminsulfate, Dermatan- und Keratansulfate bilden die Ästchen (s. Bild).

Schwefel bzw. Sulfat scheint eine wichtige Rolle für den Zusammenhalt von Kollagenen wie auch Proteoglykanen zu spielen, da es negativ geladen ist und damit das notwendige Wasser im Knorpel und Bindegewebe binden kann und den Zusammenhalt sicherstellt. Klinische Studien wie auch die Empirie (Schwefelbänder, schwefeliges Wasser trinken) lassen zudem vermuten, dass Schwefel und Sulfate gewisse schmerzlindernde Eigenschaften haben.

Bild: Proteoglykan

Der Gelenkknorpel

Im Alter nimmt die Synthese von Kollagen, Elastinen und Proteoglykanen natürlicherweise ab. Die knorpelbindenden Zellen (Chondrocyten, Fibroblasten) scheinen mit zunehmendem Alter weniger aktiv zu werden. In vitro Studien zeigen aber, dass die Aktivität von knorpelbildenden Zellen mit Zugabe von Nährstoffen wie Kollagenen und Proteoglykanen erhöht werden kann.

Viele Jahre waren die Ärzte der Auffassung, dass der Knorpel sich nicht erneuern kann und dass es keinen Austausch mit dem Knochen geben kann. Heute wissen wir dank neuen Technologien, dass der Knochen (subchondraler Knochen) junge Knorpelzellen abgibt und auch Nährstoffe vom Knochen her in den Knorpel eindringen. Der Knorpel wird wie in einem Sandwich von oben – der Gelenksoberfläche (Gelenkschmiere, Synovia) – und von unten – dem subchondralen Knochen – ernährt (The Aging Cartilage, ICRS Summit, 2015).

 

Referenzen:

Prof. Dr. A. Pischinger, Matrix und Matrixregulation, 1995

Oesser et al, Stimulation of type II collagen biosynthesis and secretion in bovine chondrocytes cultured with degraded collagen, Ausgabe: Cell & Tissue Research 311, 2003

Carrino DA, Sorrell JM, Caplan AI., Age-related changes in the proteoglycans of human skin, Archives of Biochemistry and Biophysics, 2000.

Hoffer LJ, Kaplan LN, Sulfate could mediate the therapeutic effect of glucosamine sulfate, Lady Davis Institute for Medical Research and Division of Rheumatology, Canada, 2001.